摘要：目的 用基因工程方法获取幽门螺杆菌vaca基因毒性相关片段p37和p58,以深入研究vaca的致病机制。方法 用pcr技术,扩增幽门螺杆菌vaca基因的两个片段p37、p58,并克隆入原核动力表达载体pqe-31,构建质粒pqe31-p37和pqe-31-p58,转化大肠埃希菌m15,iptg诱导蛋白质表达,用ni-nta柱纯化融合蛋白。结果 sds-page分析显示,经iptg诱导的e.codi m15表达出相对分子量分别为37kda和58kda的p37和p58融合蛋白质,sds-page分析表明,表达的蛋白质经含ni-nta的层析柱纯化后为单一蛋白质。 结论 成功构建了原核表达载pqe31-p37和pqe31-p58,获得了高纯度的单一蛋白质,为进一步探讨vaca的生物学活性及vaca抗体的制备鉴定了基础。关键词： 幽门螺杆菌； vaca； 亚单位； 表达中国分类号： r 378.2
文献标识码：a
